Proteiny
Proteiny jsou polymerní molekuly složené z více než 100 aminokyseliny vázané peptidovými vazbami (kratší řetězce aminokyselin se nazývají polypeptidy nebo peptidy); struktura proteinů může být víceméně dlouhá, složená zpět na sebe a fixovaná k jiným molekulám (faktory, které určují jejich složitost a charakterizují jejich biologickou funkci). Tyto struktury lze rozdělit na: primární strukturu, sekundární strukturu (α-šroubovice a β-list), terciární strukturu a kvartérní strukturu.
Funkce proteinů
Proteiny v přírodě plní mnoho funkcí a nejznámější je bezpochyby strukturální; stačí si myslet, že každá tkáňová matrice našeho organismu je založena na kostře nebo polymerní mozaice tvořené peptidy (např. Svalová vlákna, kostní matrice, pojivová tkáň a z určitého úhlu pohledu i krev).
Neméně důležitá je funkce biologické regulace a chemické / hormonální mediace, ve skutečnosti jsou bílkoviny základními složkami obou enzymů a mnoha hormonů.
V krvi také proteiny plní velmi důležitou transportní funkci; to je případ hemoglobinu (transport kyslíku), transferinu (transport železa), albuminu (transport molekul lipidů) atd.
Proteiny, které jsou vždy v krevním oběhu, se osvědčují jako imunitní obrana; tvoří PROTILÁTKY, základní molekuly produkované lymfocyty užitečné v reakci těla na patogeny.
Konečně, proteiny - ale přesněji aminokyseliny - mohou být použity pro energetické účely prostřednictvím jaterní neoglukogeneze a poskytují 4 kilokalorie (kcal) na gram. Jedná se o poměrně komplikovaný proces, který prostřednictvím transaminace a deaminace umožňuje tělu produkovat glukózu v hypoglykemických podmínkách (pravděpodobně vyvolaných nalačno, zvláště intenzivní a / nebo prodlouženou svalovou námahou, nepříznivými patologickými nebo klinickými stavy atd.). Neoglukogenní aminokyseliny mohou být také ketogenní, takže jejich přeměna určuje uvolňování molekul kyseliny nazývaných ketolátky.
Pozn. Energetická funkce bílkovin by měla být okrajová a podřízená funkci cukrů a tuků.
Aminokyseliny
Aminokyseliny jsou kvartérní molekuly složené z uhlíku, vodíku, kyslíku a dusíku. Je známo více než 500 typů a jejich kombinace odlišuje nespočet forem peptidů. Těm obyčejným, L-aminokyselinám, je 20: alanin, arginin, asparagin, kyselina asparagová, cystein, kyselina glutamová, glutamin, glycin, histidin, isoleucin, leucin, lysin, methionin, fenylalanin, prolin, serin, threonin, tryptofan, tyrosin a valin. Z jejich metabolismu je možné získat širokou škálu NON-běžných nebo příležitostných aminokyselin, které tvoří hlavně hormony, enzymy nebo intermediární molekuly (karnitin, homocystein, kreatin, taurin atd.).
Mezi běžnými aminokyselinami některé NEMŮŽE být syntetizovány tělem a nazývají se ZÁKLADNÍ; pro dospělého člověka je jich 9: fenylalanin, leucin, isoleucin, lysin, methionin, threonin, tryptofan a valin. U dětí je celkem 11; k výše uvedenému se přidává: histidin a arginin.
Další klasifikace aminokyselin jsou: na základě polarity jejich postranních řetězců (neutrální nepolární, neutrální polární, kyselý náboj, zásaditý náboj) nebo na základě typu radikální skupiny (hydrofobní, hydrofilní, kyselé, zásadité, aromatické).
Aminokyseliny s rozvětveným řetězcem
Mezi esenciální patří také tři aminokyseliny nazývané rozvětvený řetězec (BCAA), resp. leucin, izoleucin a valin; zvláštnost, která odlišuje aminokyseliny s rozvětveným řetězcem od ostatních, je reprezentována odlišnou metabolickou cestou produkce energie.
Jak již bylo vysvětleno, po transaminaci-deaminaci může být většina aminokyselin určena pro neoglukogenezi a vstoupit do Krebsova cyklu ve formě oxaloacetát nenávidíš pyruvát. Pokud by to skutečně bylo nutné, některé aminokyseliny přítomné v krevním řečišti by vstoupily do hepatocytů jater a vystoupily ve formě glukózy; u aminokyselin s rozvětveným řetězcem tomu tak není. Ve srovnání s ostatními jsou BCAA molekuly, které mohou být přímo použity svaly, a tato zvláštnost je činí mnohem účinnějšími při přímé produkci energie a při přeměně za účelem rekonstituce glykogenových rezerv; je samozřejmé, že pokud je organismus dostatečně vyživován, představuje katabolismus větvených aminokyselin téměř irelevantní neoglukogenní část; glukóza VŽDY zůstává primárním zdrojem energie, a proto v podmínkách DOSTATEČNÉ glykemie a rezerv glykogenu není ani při běžném sportovním výkonu důvod se obávat, že sval potřebuje přebytek větvených aminokyselin.
Další články na téma „Proteiny a rozvětvené aminokyseliny“
- Aminokyseliny s rozvětveným řetězcem: kdy je užívat?
- Dietní bílkoviny
- Rozdělení bílkovin - kdy to vzít?