Amyloidóza

Všeobecnost

Amyloidóza je termín používaný k definování skupiny onemocnění charakterizovaných akumulací, často v extracelulární oblasti, fibrilárního proteinového materiálu, definovaného jako amyloid. Nerozpustné amyloidní fibrily tvoří zvláště stabilní depozita v mnoha orgánech.

Další fotografie Amyloidóza - Galerie 2

Příznaky a závažnost onemocnění závisí na orgánu, který je převážně postižen akumulací amyloidu, a na typu amyloidózy. Většina případů je však systémová. Jinými slovy, fibrilární ložiska jsou rozšířená a mohou potenciálně narušit funkci mnoha tkání a orgánů těla. . Diagnóza je definována biopsií, vyšetřením malého vzorku tkáně pod mikroskopem. Potenciální etiologické faktory se liší podle varianty amyloidózy. Dostupné léčby mohou pomoci zvládnout příznaky a omezit produkci amyloidů.

Charakteristika amyloidových depozitů

Amyloidóza pochází z poruch sekundární struktury proteinů (s konfigurací skládaného beta listu). Za normálních podmínek jsou proteiny syntetizovány v lineárním řetězci aminokyselin, který když je složen, nabývá specifické prostorové konformace (skládání bílkovin). Díky své struktuře, tedy správnému skládání bílkovin, je protein schopen plnit fyziologické funkce, za které je zodpovědný. Amyloidové proteiny pocházejí z prekurzoru zpracovaného buňkami nesprávně (kvůli „chybnému skládání“ "). Proteiny, které tvoří fibrily, jsou diverzifikovány podle velikosti, aminokyselinové sekvence a nativní struktury, ale stávají se nerozpustnými agregáty, které mají podobnou strukturu a vlastnosti. Prekurzory fibril jsou reprezentovány primárními molekulami (příklad: lehký řetězec imunoglobulinů, β2-mikroglobulin, apolipoprotein A1 atd.) nebo z produktů, které odrážejí změnu v s aminokyselinová ekvivalence. Aberantní sekundární struktura predisponuje k tvorbě fibril, které se mohou lokálně ukládat v tkáních a orgánech a vést k narušení jejich normální fyziologické funkce. Bylo identifikováno více než 20 různých proteinových prekurzorů, které mohou nabývat amyloidní konformace, což je proč existuje mnoho různých typů amyloidózy.
Na základě umístění ložisek amyloidů lze onemocnění rozdělit na:

• Lokalizovaná forma: Omezená na určitý orgán nebo tkáň (srdce, ledviny, gastrointestinální trakt, nervový systém a dermis) a je obvykle méně závažná než systémové (difúzní) formy. Například amyloidóza může postihnout pouze kůži, což může způsobit změnu barvy a / nebo svědění. V mozku pacientů s Alzheimerovou chorobou byl také nalezen konkrétní typ amyloidního proteinu. Lokalizovaná amyloidóza je typická pro stárnutí a postižené pacienty. Od diabetu 2. typu (kde se ve slinivce hromadí bílkoviny).
• Systémová forma: amyloidní depozita jsou přítomna v různých orgánech a obecně rozpoznávají neoplastický, zánětlivý, genetický nebo iatrogenní původ. Systémová amyloidóza je často velmi závažná: běžně poškozuje srdce, ledviny, střeva a nervy, což způsobuje progresivní insuficienci d “orgánu.
  

Klasifikace

Existuje mnoho forem amyloidózy, klasifikovaných podle povahy proteinů, které tvoří fibrilární ložiska.
Nejběžnější varianty jsou:

1. Primární amyloidóza (také nazývaná amyloidóza lehkého řetězce, AL);
2. Sekundární amyloidóza (také nazývaná získaná amyloidóza, AA);
3. Dědičná amyloidóza;
4. Amyloidóza spojená se stárnutím (nebo senilní systémová amyloidóza).